Книга завершает ряд учебников по теме "Молекулярная биология” ("Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" - 1986 г.; "Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот" - 1989 г.). В ней рассмотрены основные черты строения и функционирования белков, все уровни организации структуры этих биополимеров. Обсуждены особенности функционирования важнейших типов белков - ферментов, транспортных, фибриллярных; кратко рассмотрены свойства аминокислот и пептидов, реакции посттрансляционной модификации.
Микробиологический синтез аминокислот.
Способ основан на образовании свободных аминокислот некоторыми микроорганизмами из простого сырья — отходов сахарной промышленности, крахмала, ацетата и т.п. Используют мутанты микроорганизмов, утратившие некоторые ферменты разветвленного пути биосинтеза аминокислот, что приводит к усиленному образованию других аминокислот. Например, блокирование гомосериндегидрогеназы, ответственной за превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин и далее в треонин, метионин, направляет практически весь полу-альдегид аспарагиновой кислоты на синтез лизина. Дополнительно вводят мутации, снимающие торможение активности ферментов конечным продуктом цепи реакций, например лизином; иногда прибегают к умножению числа генов, кодирующих ключевые ферменты биосинтеза данной аминокислоты.
Сочетание этих приемов позволило получить мутанты, способные, например, синтезировать до 100 г L-лизина на 1 л культуральной жидкости при высокой степени конверсии исходных веществ в аминокислоту. Микробиологические, химические и отчасти ферментативные методы синтеза аминокислот положены в основу их промышленного производства, достигающего сотен и десятков тысяч тонн в год (лизин, глутаминовая кислота, фенилаланин, аспарагиновая кислота, метионин). Эти аминокислоты применяют как добавки к кормам, вкусовые добавки, лекарственные препараты, исходные вещества для получения физиологически активных пептидов.
ОГЛАВЛЕНИЕ.
Предисловие.
Введение.
Глава 1. Аминокислоты.
1.1. Кислотно-основные свойства аминокислот.
1.2. Химические реакции «-аминокислот.
1.2.1. Реакции аминогрупп.
1.2.2. Реакций карбоксильных групп.
1.2.3. Реакции с совместным участием а-аминной и а-карбоксильной групп.
1.3. Методы синтеза а-аминокислот.
1.3.1. Химический синтез.
1.3.2. Разделение рацемических аминокислот.
1.3.3. Ферментативный синтез аминокислот.
1.3.4. Микробиологический синтез аминокислот.
Глава 2. Пептиды.
2.1. Химические свойства пептидов.
2.2. Химический синтез пептидов.
2.2.1. Защита аминогруппы.
2.2.2. Защита а-карбоксильной группы.
2.2.3. Образование пептидной связи.
2.2.4. Тактика пептидного синтеза.
2.3. Ферментативный синтез пептидов.
2.4. Природные пептиды.
Глава 3. Выделение белков.
3.1. Особенности выделения белков.
3.2. Характерные свойства белков, на которых основано их разделение.
3.3. Разделение белков по молекулярной массе. Гель-хроматография (гель-фильтрация).
3.4. Ионообменная хроматография белков.
3.5. Гидрофобная хроматография белков.
3.6. Аффинная, или биоспецифическая, хроматография белков.
3.7. Иммуносорбция.
3.8. Перспективы использования белковой инженерии для выделения белков.
Глава 4. Первичная структура белка.
4.1. Первичная структура как уровень организации белка.
4.2. Доказательство индивидуальности белка. Микрогетерогенность белков.
4.3. Определение аминокислотного состава белка.
4.4. Методы определения первичной структуры.
4.4.1. Подготовка белка к анализу.
4.4.2. Ферментативные методы фрагментации полипептидной цепи.
4.4.3. Химические методы специфического расщепления пептидных связей.
4.4.4. Разделение пептидов, полученных фрагментацией полипептидной цепи.
4.5. Определение первичной структуры пептидов.
4.5.1. Определение С-концевых аминокислот.
4.5.2. Определение N-концевых аминокислот и последовательностей.
Глава 5. Вторичная структура.
5.1. Структурные особенности пептидной связи.
5.2. Стерические ограничения и вторичная структура пептидной цепи.
5.3. Роль водородных связей в формировании вторичной структуры.
5.4. а-Спираль.
5.5. ß-Структура.
5.6. ß-Изгиб.
5.7. Об устойчивости вторичной структуры.
5.8. О соотношении между первичной и вторичной структурами.
5.9. Оптические методы изучения вторичной структуры.
Глава 6. Третичная структура белка.
6.1. Стабильность пространственной структуры белка.
6.2. Гидрофобное ядро.
6.3. Роль дисульфидных связей в стабилизации третичной структуры некоторых белков.
6.4. Форма, компактность и динамика молекулы белка.
6.5. Особенности рентгеноструктурного анализа как главного источника информации о пространственной структуре белка.
6.6. Домены в белках.
6.7. Образование третичной структуры белка из элементов вторичной структуры.
6.8. Топология полипептидных цепей в белках и классификация пространственных структур.
6.9. Особенности структуры мембранных белков.
6.10. Денатурация белка.
6.11. Ренатурация белка.
6.12. О соотношении между первичной и пространственной структурами белка.
Глава 7. Четвертичная структура белка.
7.1. Стехиометрия и геометрия четвертичной структуры.
7.2. Взаимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру.
7.3. Структурная организация контактов между субъединицами.
7.4. Способы исследования четвертичной структуры.
7.5. Функциональное значение четвертичной структуры белка.
Глава 8. Глобины.
8.1. Миоглобин.
8.2. Гемоглобин.
8.2.1. Четвертичная структура гемоглобина.
8.2.2. Присоединение кислорода к гемоглобину и сопровождающие его изменения третичной структуры.
8.2.3. Функциональная роль четвертичной структуры гемоглобина.
8.2.4. 2,3-Дифосфоглицерат - эффектор, регулирующий функцию гемоглобина.
8.2.5. Участие гемоглобина в транспорте СО2 и ионов водорода.
8.2.6. Аномальные гемоглобины.
Глава 9. Химическое модифицирование белков.
9.1. Особенности метода химического модифицирования.
9.2. Типовые реакции химической модификации функциональных групп белка.
9.2.1. ɛ-Аминогруппы.
9.2.2. Фенольные группы тирозина.
9.2.3. Реакции карбоксильных групп.
9.2.4. Модификация остатков метионина.
9.2.5. Модификация остатков цистеина.
9.2.6. Модификация имидазольной группы гистидина.
9.2.7. Модификация гуанидогруппы аргинина.
9.2.8. Модификация индола в триптофане.
9.3. Области применения метода химического модифицирования.
9.3.1. Химическое модифицирование как способ выявления роли функциональных групп белка.
9.3.2. Аффинные реагенты.
9.3.3. Химическое модифицирование в изучении межмолекулярных комплексов и синтезе конъюгатов белков.
9.3.4. Другие области применения химического модифицирования белков.
Глава 10. Ферменты.
10.1. Систематика ферментов.
10.2. Общие понятия ферментативного катализа.
10.3. Основные положения кинетики ферментативного катализа.
10.4. Ингибирование ферментов.
10.5. Сериновые протеиназы.
10.5.1. Связывание субстрата.
10.5.2. Каталитический механизм.
10.6. Лизоцим.
10.7. Алкогольдегидрогеназа.
10.8. Лактатдегидрогеназа.
10.9. Триозофосфатизомераза.
10.10. Каталитические антитела ("абзимы").
Глава 11. Посттрансляционная модификация белка.
11.1. Внутримолекулярные перегруппировки в белках.
11.2. Иодирование остатков тирозина.
11.3. Образование остатков y-карбоксиглутаминовой кислоты.
11.4. Гликозилирование белков. Гликопротеины.
11.4.1. N-Гликопротеины.
11.4.2. О-Гликопротеины.
11.5. Фосфорилирование белков. Фосфопротеины.
11.6. ADP-рибозилирование.
11.7. Липопротеины.
11.7.1. Липопротеины с С-концевым гликолипидом.
11.7 2. Липопротеины с N-кондевой липидной группировкой.
11.7.3. Пренилированные белки.
11.8. Ограниченный протеолиз.
11.8.1. Формирование белка неканонической структуры. Биосинтез инсулина.
11.8.2. Разъединение белковых глобул в полибелках.
11.8.3. Разделение доменов.
11.8.4. Активации предшественников ферментов.
11.9. Процессинг аминоконцевого района белка.
Глава 12. G-белки.
12.1. Белок с-Н-tas.
12.2. Трансдуцин.
12.3. Стимулирующий белок Gs и ингибирующий белок Gi аденилатциклазной системы.
Глава 13. Иммуноглобулины.
13.1. Молекулярная организация иммуноглобулина G.
13.2. Центр связывания антигенов.
13.3. Многообразие иммуноглобулинов.
Глава 14. Фибриллярные белки.
14.1. Коллаген.
14.2. Эластин.
14.3. Кератины.
14.4. Фиброин шелка.
14.5. Фибронектин.
14.6. Ламинин.
Рекомендуемая литература.
Предметный указатель.
Бесплатно скачать электронную книгу в удобном формате, смотреть и читать:
Скачать книгу Молекулярная биология, Структура и функции белков, Степанов В.М., 1996 - fileskachat.com, быстрое и бесплатное скачивание.
Скачать djvu
Ниже можно купить эту книгу, если она есть в продаже, и похожие книги по лучшей цене со скидкой с доставкой по всей России.Купить книги
Скачать - djvu - Яндекс.Диск.
Дата публикации:
Хештеги: #учебник по биологии :: #биология :: #Степанов :: #гемоглобин :: #белок :: #пептид
Смотрите также учебники, книги и учебные материалы:
Предыдущие статьи:
